Generalidades y Química de a proteína

            ALIMENTOS PROTEÍNICOS

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada persona.

• las proteínas son parte del grupo de macro nutrientes esenciales 
• Todas las proteínas están compuestas por:Carbono Hidrógeno Oxigeno y Nitrógeno 
• Las proteínas son fuente de nitrógeno 

BIOLÓGICO 

1. Su ingesta permite el desarrollo y cumplimiento optimo de las funciones corporales.
2. fortalece los músculos, huesos y tejido.
3. reparar diversos tejidos.
4. normalizan la función y actividades celulares.
5. forman hemoglobina, respuesta inmune.

ESTRUCTURA

Dentro de su composición  química las proteínas están compuesta de diversas estructuras, sin embargo su unidad química mas básica son los aminoácidos. 

AMINOÁCIDOS 

Se les denomina aminoácidos ya que presentan un grupo amino (HN2)y un grupo carboxilo(COOH) en su estructura. Por lo general las proteínas contienen un carbono central.

La diferencia entre los distintos tipos de aminoácidos nos va a dar la sustitución que estos tengan en su cadena radical(D). El grupo amino le da ese caracter básico a la proteína mientras que el carboxilo le da carácter ácido.

Tienen grupos funcionales susceptibles de ionización, esto puede captar o perder electrones en su caso átomos de hidrógeno, cuando un grupo amino gana un electrón se convierte cation y se encuentra como NH3+ esto indica que se encuentra protonado, en el caso del carácter anionico quiere decir que el grupo carboxilo perdió un hidrógeno por lo tanto queda como COO-.

Sin embargo los aminoácidos tienen una característica principal

son capaces de: 

1. Formar grupos cationicos o anionico dependiendo el pH
2. pH ácido tiende a captar iones de hidrógeno 
3. pH básico tiende a perder esos iones de hidrógeno 

Sin embargo todos los aminoácidos pueden presentar una característica espacial  que esta puede ser reversible, es decir que si un aminoácido esta de forma cationica que puede volver a su forma neutral o en el caso que este de forma anionica puede volver de su forma neutral. Cuando tienen NH3+ y COO- se le llama zwitterion esto dice que sus cargas están neutrales o equilibradas.

  La cadena lateral R es la responsable de diferentes de diferentes propiedades de aminoácidos como: 

• La carga neta.
• solubilidad en agua o soluble en sustancias orgánicas. 
• reactividad química si son altamente reactivos o su reactividad es mínima.
• potencial para formar puentes de H.

El pk del grupo carboxilo es ácido cerca de 2

El pK del grupo amino es básico cerca de 10 

Se han identificado mas de 20 aminoácidos en el codigo genetico  clasificado por: 

ESTRUCTURA                                   COMPARTIMIENTO QUÍMICO 

• Alifático                          Hidrófilos ( soluble en agua)
• Aromáticos                      Hidrofobicos ( insoluble en agua)
• Cíclicos
• Cadena laterales con hidroxilo y azufre
• Básicos
• Aminoácidos Y sus amidas

AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS

Características 

• Cadena lateral es un hidrocarburo alifático es lineal y o se encuentra en forma cíclica
• Muy poco reactivos
• Altamente Hidrofobicos ( apolares)

GRUPOS:

1. Glicina
2. Alanina
3. Valina       
4. Isoleucina   son aminoácidos esenciales 
5. leucina

AMINOÁCIDOS AROMÁTICO

CARACTERÍSTICAS

Presentan un anillo aromático o bencenico 
Cadena lateral hidrofobica ( apolares)

Soluble en solventes orgánicos

                                        

GRUPOS:

1. Triptofano
2. Fenilalanina
3. Tirosina       no es un aminoácido esencial 

AMINOÁCIDOS ÁCIDOS 

CARACTERÍSTICAS 

1. Son grupos caeboxilo (COO-)se ionizan negativamente
2. por su carga electrónica negativa desprenden iones hidrógeno (H+) 

ÁCIDOS:

• Ácido Aspartico   no son aminoácidos esenciales 
• Ácido Glutamico 

el ácido glutamico es de interés para la industria alimentaria  es uno de los aditivos mas ampliamente utilizado

en la industria cárnica se lo utiliza para mejorar el sabor por ejemplo ácido glutamico es la base para la fabricación del famoso glutamato monosodico  o ajinomoto

AMINOÁCIDOS CÍCLICOS 

CARACTERÍSTICAS 

1. Cadena lateral alifática hidrofobica 
2. se forma en el organismo a partir del ácido glutamatico.

 CÍCLICOS

• Prolina    no es esencial 

AMINOÁCIDOS BÁSICOS

CARACTERÍSTICAS 

1. Contienen grupos amino (HN+3) que se ionizan positivamente. 
2. El carácter básico lo alcanzan al captar higrogeniones del medio. 

GRUPO:

• Histidina
• Arginina    no es un aminoácido esencial 
• lisina

AMINOÁCIDOS NEUTROS

CARACTERÍSTICAS 

1. Por su carga neutra son hidrofilos favoreciendo su solubilidad.
2. Forman puente de hidrógeno con (HO.S)

GRUPOS:

• Serina 
• Treonina
• Metionina     no son esenciales
• Cisteina
• Asparangina
• Glutamina

QUÍMICAMENTE UN AMINOÁCIDO NO TIENE UNA ESTRUCTURA LINEAL

ESTEREOISÓMEROS: Imágenes especula

A nivel nutricional se puede diferenciar dos tipos de aminoácidos que se los conoce químicamente como estereoisomero o imágenes especulares.

L-Aminoacido: Forman parte de la naturaleza, estos presentan una funcionalidad distinta que no es esencial, es una funcionalidad bioquímica.

D-Aminoacido: Son los únicos que presentan funcionalidad biológica, que aportan tanto a nivel nutricional como biológico y  permite desarrollar diferentes funciones corporales en el organismo. 

Se puede encontrar en la naturales L-alanina y D-alanina sin embargo para la parte nutricional solo sirve la D-alanina.

PROTEÍNA

ESTRUCTURA QUÍMICA

 

•  Aminoacido - Unidad simple
•  Petidos -  Enlances peptidicos
•  Cadena polipeptidicas -  Proteina

la proteína es la unión de cadenas polipeptidicas

ESTRUCTURA PRIMARA 

enlaces simple de tipo covalente y peptidicos, es el enlace entre dos aminoácidos.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

los aminoácidos presentan una forma tridimensional lo que permite un plegamiento de las cadenas polipeptidicas.

(fuerzas electrolíticas,puntes de H,interacciones hidrofobicas y dipolo-dipolo)

ESTRUCTURA TERCIARIA

 las fuerzas de atracción hacen que el plegamiento se valla incrementando y generen una suerte de ovilla que va arredandose entre si de tal manera que visto en el microscopio la estructura terciaria es como una madeja de hilo esta formada por una serie de cadena polipeptidicas que se atraen entre si por puentes de H, interacciones hidrofobicas y dipolo-dipolo.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Se van juntando varios ovillos de la estructura terciaria sin embargo esta estructura es inestable y suele en la naturaleza perderse fácilmente por que las cadenas polipeptidicas están unidas mediante fuerzas de van del waals. 

REACCIONES Y PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Anfotéricas 

• Tiene capacidad de amortiguación actuando como un ácido o una base dependiendo del pH 
• Esto les permite resistir pequeños cambios en el pH

Punto isoeléctrico

• pH al que la proteína es electricamente neutra. 
• La carga global o global de la proteína es cero.
• En el punto isoeléctrico, las moléculas de proteína generalmente precipitan.

Capacidad de retención de agua

• Las proteínas con muchos grupos cargados y polares se unen al agua fácilmente 
• Las proteínas con mucho grupos hidrofobicos no se unen a mucha agua. 
• Cerca al punto isoelectrico, tienen a unir menos gua , produciendo una afinidad reducida por las molécuales de agua. 

Solubilidad

• Algunas proteínas no pueden dispersarse en agua pura, pero se dispersan fácilmente en soluciones salinas diluidas.
• los grupos cargados en una proteína unen los anione y cationes de la solución salina con mas fuerza que el agua.

Desnaturalización

Perdida de la forma nativa

• Secundaria
• Terciaria 
• Cuaternaria

Nunca va a perder la estructura primaria por que los procesos de desnaturalizacion son capaces de romper los aminoácidos.

Factores que afectan a la desnaturalizacion

• Temperatura 
• Cambio de pH
• Enzimática 
• Mecánica

Nunca implica la ruptura de enlaces peptidicos

Perdida de la forma nativa genera cambios

• Incremento de la viscosidad
• Precipitación de las proteínas
• Difusión
• La forma de su despliega-miento o extención 

Mejora la digestibilidad de las proteínas 

Temperatura      

                                   Coagulación (Exotérmico)

Calentamiento enfriamiento         

                                   Gelificación(Endotérmicos)

 

Se desnaturalizan en altas temperatura y se estabilizan a bajas temperaturas                               

Incremento de digestibilidad

• Tripsona
• fosfatasa alcalina
• Lipoxigensa

Cambio de pH

Precipitación de las proteínas

• Requesón 
• Yogurt
• Cottage

Mecánico 

• Espumilla
• Mayonesa
• Salchichas y mortadela